图1-14 血红素的结构式

图1-15　血红蛋白β亚基的构象

　　ABCDEFGH分别代表不同的α－螺旋区。共有八个螺旋区；阿拉伯数字代表在该区氨基酸残基的序号；a-螺旋区之间的移行部位为无规卷曲，用AB，CD，EF，FG…等表示。C1，E7，C5，CF，C3，E3，的中间为血红素，其中较大的黑点代表Fe2+。

图1-16 血红蛋白亚基间盐键示意图

图1-7　铁原子在氧合时落入血红素平面

图1-18

图1-19　Hb的氧饱和曲线

　　Hb在体内的主要功能为运输氧气，而Hb的别位效应，极有利于它在肺部与O2结合及在周围组织释放O2。

　　Hb是通过其辅基血红素的Fe++与氧发生可逆结合的，血红素的铁原子共有6个配位键，其中4个与血红素的吡咯环的N结合，一个与珠蛋白亚基F螺旋区的第8位组氨酸(F8)残基的咪唑基的N相连接，空着的一个配位键可与O2可逆地结合，结合物称氧合血红蛋白。

　　在血红素中，四个吡咯环形成一个平面，在未与氧结合时Fe++的位置高于平面0.7Å，一旦O2进入某一个α亚基的疏水“口袋”时，与Fe++的结合会使Fe++嵌入四吡咯平面中，也即向该平面内移动约0.75Å(图1-17)，铁的位置的这一微小移动，牵动F8组氨酸残基连同F螺旋段的位移，再波及附近肽段构象，造成两个α亚基间盐键断裂，使亚基间结合变松，并促进第二亚基的变构并氧合，后者又促进第三亚基的氧合(图1-18)使Hb分子中第四亚基的氧合速度为第一亚基开始氧合时速度的数百倍。此种一个亚基的别构作用，促进另一亚基变构的现象，称为亚基间的协同效应(cooperativity)，所以在不同氧分压下，Hb氧饱和曲线呈“S”型(图1-19)。