人免疫缺陷病毒(HIV)的Tat蛋白很多年来一直是结构研究的一个目标,人们期望由此找到可能的治疗干预方法。Tat在感染初期具有活性,“劫持”宿主的正转录伸长因子P-TEFb。后者对于一个宿主蛋白来说是不寻常的,因此也是一个潜在的药物作用目标。Tahirov等人报告了HIV Tat在与P-TEFb所形成的复合物中的第一个晶体结构。这一晶体结构显示,尽管Tat和P-TEFb之间的互动界面很大,但Tat的结合会改变P-TEFb的结构。这一发现为开发只阻断被病毒所利用的那种P-TEFb形式的抑制剂指出了可能的机会。 (责任编辑:glia) |